Chi sono

Sono Maria Antonietta Principalli, laureata in biologia molecolare con un dottorato in Biologia Strutturale e Nanobiologia conseguito all'Université Grenoble Alpes, in collaborazione con il CEA e l' Institute de Biologie Structurale di Grenoble. Gli anni del dottorato mi hanno insegnato a lavorare con la complessità: studiare canali ionici coinvolti nei meccanismi molecolari del diabete di tipo 2 significa stare dentro un sistema dove ogni dettaglio ha un peso, e dove il rigore scientifico non è un'opzione.

Dopo il dottorato mi sono dedicata alla nutrizione. Lavorando con pazienti affetti da malattie metaboliche ho fatto un'osservazione semplice ma decisiva per il mio percorso professionale: le persone erano molto più aderenti al piano alimentare quando capivano il perché di ogni scelta, quando la scienza dietro ogni aggiustamento veniva spiegata, non solo prescritta. Ho realizzato che quello che mi appassionava davvero non era la cura in sé, ma la traduzione: prendere un concetto biologico complesso e renderlo comprensibile senza che perdesse in rigore, senza semplificazioni estreme.

Da quel momento ho cominciato a orientare il mio lavoro in quella direzione. MM Science Studio nasce alla fine del 2025 come progetto condiviso con una collega e amica di lunga data, l'altra M. Quando lei ha scelto di cogliere un'importante opportunità in industria, ho deciso di portare avanti il progetto da sola, pur mantenendo entrambe le iniziali.

Oggi MM Science Studio è un laboratorio editoriale dedicato allo sviluppo di contenuti scientifici nell'ambito delle scienze della vita, dove la competenza disciplinare non è un valore aggiunto, ma il punto di partenza.

Ho una formazione in graphic design che mi permette di gestire autonomamente la componente visiva e di impaginazione per progetti di complessità contenuta. Per i progetti più articolati, collaboro con designer professionisti selezionati.

Pubblicazioni scientifiche

Principalli MA et al. Functional mapping of the N-terminal arginine cluster and C-terminal acidic residues of Kir6.2 channel fused to a G protein-coupled receptor. Biochimica et Biophysica Acta, 2017. DOI: 10.1016/j.bbamem.2017.07.015

Principalli MA et al. Kir6.2 activation by Sulfonylurea Receptors: A different mechanism of action for SUR1 and SUR2A via the same residues. Physiological Reports, 2015. DOI: 10.14814/phy2.12533